Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas siempre que sea termodinámicamente posible. En estas reacciones, las moléculas sobre las que actúa la enzima en el comienzo del proceso son llamadas sustratos, y estas los convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Factores que afectan el trabajo enzimático
Las temperaturas no adecuadas para que una enzima (que son proteinas) realice sus funciones tienden a desnaturalizarla y esto causa, deficiencia en las fuciones que realiza la enzima y a temperaturas extremas a dañar la enzima completamente.
- Presión: Las presiones también pueden llegar a dañar las enzimas, sobre todo las presiones que maneja el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presión interna puede variar y dañar algunas enzimas.
- Humedad: Las diferentes enzimas del cuerpo trabajan en diferentes sectores del mismo por las funciones, y ademñas por los factores que se presentan en cada parte. En partes humedas funcionan cieras enzimas y en partes "secas" otras.
- pH, y tal vez este último sea el más importante. Las condiciones de acidez y basicidad de las diferentes regiones de cuerpo pueden ayudar o afectar el trabajo de las enzimas.
Esto si hablamos de una ser vivo relativamente normal. Porque otros seres vivos presentan daños a nivel Nucléico (ácidos nucléicos como el ADN o ARN) si hay problemas en la síntesis de proteínas, una sola proteína que esté mal sintetizada a causa de mutaciones en el ADN puede afectar un largo proceso enzimatico.
Inhibición competitiva
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo).
Inhibición no competitiva
La inhibición no competitiva(o alostérica)es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten).
La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa" resultando en una disminución de la Vmax. En este tipo de inhibición, no hay competición entre en inhibidor y el sustrato, así que incrementar la concentración del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad enzimática.
Cabe destacar que aunque la inhibición no competitiva generalmente implica que el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, el inverso no es cierto: la inhibición competitiva puede ser debida a una competición por el sitio activo, o por inhibición competitiva alostérica.
Catalizadores
Sustancia que altera la velocidad de una reacción química, acelerándola o retrasándola, pudiendorecuperarse sin cambios esenciales en su forma o composición al final de la reacción.
Un catalizador que está en una fase distinta de los reactivos se denomina catalizador heterogéneo o de contacto. Los catalizadores de contacto son materiales capaces de adsorber moléculas de gases o líquidos en sus superficies Un ejemplo de catalizador heterogéneo es el platino finamente dividido que cataliza la reacción de monóxido de carbono con oxígeno para formar dióxido de carbono. Esta reacción se utiliza en catalizadores acoplados a los automóviles para eliminar el monóxido de carbono de los gases de escape.
Enzimas como Proteínas
La presencia de una enzima y su concentración en un compartimento biológico dado, determina la capacidad de ese compartimento de llevar a cabo una reacción bioquímica y la velocidad a la cual tiene lugar.
Estructura y función de una enzima
Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo.
Complejos Multienzimáticos
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supra moleculares, como la mitocondria o los ribosomas.
